生物化学复习资料？1. 肽键：氨基酸通过脱水缩合形成酰胺键。2. 等电点：氨基酸在溶液中达到正负电荷相等状态时的pH值。3. 模体：蛋白质特定二级结构在三维空间的聚合。4. 结构域：蛋白质三级结构中独立功能的区域。5. 亚基：蛋白质四级结构中的单条肽链。6. 肽单元：多肽链中特定原子排列形成的平面结构。那么，生物化学复习资料？一起来了解一下吧。
生物化学基础概要:
生物化学是一门深入理解生命过程中的分子机制的学科，让我们逐一探索一些核心概念：
肽键：氨基酸间的化学键，通过羧基与氨基的缩合形成，这个键的断裂和形成在蛋白质的合成与分解中起着关键作用。
一级结构：蛋白质的基本单元——氨基酸的排列顺序，决定了蛋白质的独一无二的序列特征。
二级结构：多肽链的局部空间构象，主要由主链的氢键形成，如α-螺旋和β-折叠。
三级结构：蛋白质三维空间的整体构象，涉及侧链的相互作用，决定了蛋白质的功能特性。
四级结构：多链蛋白质间的相互作用，通过次级键形成，影响蛋白质的功能性和聚集方式。
别构效应：小分子物质如何影响蛋白质的空间构象，进而改变其生物学活性，是理解酶调节的重要手段。
中山大学338生物化学复习笔记——第1章氨基酸概要
氨基酸是生物化学中的基本单元，它们因同时具有氨基和羧基的独特性质，成为了蛋白质合成的基石。笔记以杨荣武和朱圣庚老师的教材为依据，结合中大338生化课程的重点，提供了一份全面的学习资料。氨基酸分为两大类：蛋白质氨基酸和非蛋白氨基酸。蛋白质氨基酸由遗传密码编码，是合成蛋白质的关键，共22种，其中20种常见，且仅L型α氨基酸参与蛋白质构建。
氨基酸的结构多样，根据R基团性质分为非极性、极性（非带电和带电）以及芳香族氨基酸。其中，非极性氨基酸如Ala和Gly，侧链疏水，而带电氨基酸如Asp和Glu则在生理pH下显示电荷特性。氨基酸的亲水性或疏水性决定了它们在蛋白质中的位置，亲水氨基酸位于表面，疏水的在内部。
氨基酸的性质与功能非常重要，如手性特性影响蛋白质结构，酸碱性质和等电点决定了其在溶液中的行为。氨基酸的疏水性影响蛋白质的折叠，而氨基酸氨基和羧基参与的化学反应如DNFB和PITC反应，被用于氨基酸的鉴定和顺序分析。此外，Phe、Tyr和Trp的紫外吸收特性可用于蛋白质的检测，特定氨基酸的侧链功能对蛋白质功能具有显著影响。
总之，理解氨基酸的结构、分类和功能，是深入研究生物化学和蛋白质科学的基础。
1.蛋白质：二级结构概念 类型 维持二级结构的化学键
常见的理化性质 含氮公式
2.酶：特点反应机制核酶.酶及同工酶的概念酶系及酶系激活生理意义
3.糖代谢：糖酵解概念 英文关键酶及其生理意义
代谢途径：TAC特点，生理意义 磷酸戊糖的概念，产物，特点及意义 糖异生 糖原合成等糖来源及去路 激素对糖代谢的影响 饥饿与糖代谢的关系
4.生物氧化：呼吸链组成与概念氧化磷酸化概念 影响电子传递因素 胞浆中NADPH的转移过程常见的高能磷酸化合物（表）
5.脂代谢： 表格血浆脂蛋白分类及功能 必须脂肪酸 脂肪动员脂肪酸-B-氧化的概念，产生ATP 酮体的生成及关键酶（肝脏内合成 肝外利用）胆固醇生成的关键酶及产物
6.氨基酸代谢：脱氨基合成（4种）转氨基（2种）分布特点转氨基作用概念血氨生成的来源和去路（大题)尿素生成一碳单位的概念，意义芳香氨基酸的代谢
7.核酸的结构功能：DNA双螺旋结构的特点（大题） DNA染色体的结构 3种RNA结构特点（tRNA mRNA rRNA)DNA 变性概念真核生物基因组常见核酸的类型（抗....）痛风症病因
8.复制：复制的特点可以促进磷酸二酯键生成的酶冈崎片段逆转录DNA聚合酶特点线粒体DNA复制的方式DNA突变及修理过程
9.转录：转录概念 RNA聚合酶（原核，真核） 转录的产物（表格） 启动子结构（两部分）mRNA的加工过程
10.翻译：遗传密码的特点几种特殊密码子（起始，终止）翻译起始复合物的形成过程
过程：循环（定位-成态-转位）核糖体的结构（原核） 信号肽及SD序列的概念多聚核糖体翻译过程常见蛋白质翻译的阻断剂
11.肝的转化：生物转化概念第一相反应及第二相反应胆红素的生成原料及转化 胆红素的生成过程3种常见黄疸
12.血浆：血浆蛋白功能 红细胞代谢特点血红素生成的原料；关键酶
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无论你是正在求学的学生，还是需要自我提升的专业人士，本书都能为你提供有力的支持，让你在生物化学的学习和考试中更有信心。
第一章 蛋白质的结构与功能
1. 肽键：氨基酸通过脱水缩合形成酰胺键。
2. 等电点：氨基酸在溶液中达到正负电荷相等状态时的pH值。
3. 模体：蛋白质特定二级结构在三维空间的聚合。
4. 结构域：蛋白质三级结构中独立功能的区域。
5. 亚基：蛋白质四级结构中的单条肽链。
6. 肽单元：多肽链中特定原子排列形成的平面结构。
7. 蛋白质变性：蛋白质空间结构被破坏，生物活性改变。
第二章 核酸的结构与功能
1. DNA变性：双螺旋结构被破坏，双链分离。
2. Tm：核酸变性时达到最大紫外吸收的温度。
3. 增色效应：核酸变性后紫外吸收增加的现象。
4. HnRNA：细胞核内未成熟的mRNA。
5. 核酶：具有催化功能的RNA分子。
6. 核酸分子杂交：不同来源核酸互补配对形成双链。
第三章 酶
1. 酶：特定蛋白质，具有催化作用。
2. 活性中心与必需基团：决定酶活性的特定结构。
3. 酶原与酶原激活：无活性前体酶转变为活性酶的过程。
4. 同工酶：具有相同催化作用的酶，结构不同。
5. Km值：酶与底物反应速度常数之一，表示最大速度一半时的底物浓度。
第四章 糖代谢
1. 糖酵解：葡萄糖在缺氧条件下分解生成乳酸的过程。
2. 活性葡萄糖：参与葡萄糖代谢的前体分子。
以上就是生物化学复习资料的全部内容，1.蛋白质：二级结构概念 类型 维持二级结构的化学键 常见的理化性质 含氮公式 2.酶：特点 反应机制 核酶.酶及同工酶的概念 酶系及酶系激活生理意义 3.糖代谢：糖酵解概念 英文 关键酶及其生理意义 代谢途径：TAC特点，生理意义 磷酸戊糖的概念，产物，内容来源于互联网，信息真伪需自行辨别。如有侵权请联系删除。
