目录病毒的基本结构和化学组成 简述抗体的生物学功能 免疫的三个阶段 免疫应答的三个过程 什么类抗体存在于外分泌液中
抗体由四条多肽链组成，各肽链之间南数量不等的链间二硫键连接。Ig可形成“Y”字型结构，称为Ig单体，是构成抗体的基本单位。抗体在医疗实践中应用甚为广泛。
Ig分子的两条重链和两条轻链都可折叠成数个球形结构域(domain)，每个结构域行使其相应的功能。轻链有VL和CL两个结构域；IgG、IgA和IgD的重链有VH、CH1、CH2和CH3四个结构域；IgM和IgE的重链有五个结构域，即多一个CH4结构域。
每个结构域由约110个氨基酸组成，氨基酸序列具有相似性，其二级结构是由几条多肽链折叠形成的两个反向平行的β片层(anti—parallel β sheet)构成的，两个β片层中心的两个半胱氨酸残基由一个链内二硫键垂直连接，形成一个“β桶状(βbarrel)”或“β-三明治 (β sandwich)”结构，这种折式称为免疫球蛋白折叠(immunoglobulin folding)。
许多膜型和分泌型的蛋白质分子也含有这类独特折叠的二级结构，因此，这类分子被统称为免疫球蛋白超家族(immunoglobulinsuperfamily，IgSF) 。
扩展资料
抗体的功能与其结构密切相关。同一抗体的V区和c区的氨基酸组成和顺序的不同，决定了其功能上的差异。不同抗体的V区和C区在结构变化上具有一定的规律，又使得其在功能上存在共性。V区和C区的组成和结构，决定了抗体的生物学功能。
识别并特异性结合抗原是抗体的主要功能，执行该功能的结构是抗体的V区，其中CDR部位在识别和结合特异性抗原中起决定性作用。抗体有单体、二聚体和五聚体，因此结合抗原表位的数日也不相同。抗体结合抗原表位的个数称为抗原结合价。
Ig单体可结合2个抗原表位，为双价。SIgA是二聚体，可结合4个抗原表位，为4价。IgM是五聚体，理论上可以结合10个抗原，应该是10价，但由于立体构象的空间位阻，使lgM一般只能结合5个抗原表位，故为5价。
抗体的V区与抗原结合后，借助于c区的作用，在体外可发生各种抗原抗体结合反应，有利于抗原或抗体的检测和功能的判断；在体内可中和毒素、阻断病原体入侵、清除病原微生物；B细胞膜表面的IgM和IgD构成B细胞的抗原识别受体，能辅助B细胞特异性识别抗原分子。
参考资料来源：-抗体
结构：经x线晶体衍射结构分析发现，Ig由四条多肽链组成，各肽链之间南数量不等的链间二硫键连接。Ig可形成“Y”字型结构，称为Ig单体，是构成抗体的基本单位。
功能：识别并特异性结合抗原；激活补体产生攻膜复合物使细胞溶解破坏；调理吞噬和ADCC；介导 I 型超敏反应；穿过胎盘屏障和黏膜，IgG可选择性地与FcRn结合，从而转移到滋养层细胞内，并主动进入胎儿的血循环中。
扩展资料
人血清中的抗体多种多样，B淋巴细胞可产生的抗体种类在108以上，可与众多不同抗原发生特异性结合。抗体多样性的原因主要有两方面：
外源性因素环境中抗原种类甚多，每种大分子抗原又有多种抗原表位，每种抗原表位均可选择激活体内一个B细胞克隆，产生一种特异性抗体；内源性因素抗体多样性的另一个原因是由基因的结构及功能特征所决定的。
参考资料来源：——抗体
抗体可分为五类：IgG 、 IgA 、 IgM 、 IgD 、 IgE 。它们分别的功能主要有：（1） IgG ：是最重要的抗感染分子，包括抗菌、抗病毒、抗毒素等。 IgG 还能激活补体，结合并增强巨噬细胞的吞噬功能。穿过胎盘，保护胎儿及新生婴儿免受感染。（2） IgA ：分单体和双体两种。前者存在血清中，后者存在于黏膜表面及分泌液中，是黏膜局部抗感染的重要因素。（3） IgM ：是分子量最大，体内受感染后最早产生的抗体，具有很强的激活补体和调理作用，因此是重要的抗感染因子，且常用于诊断早期感染。（4） IgD ：主要存在于成熟 B 细胞表面，是 B 细胞识别抗原的受体。（5） IgE ：血清中含量最少的抗体，某些过敏性体质的人血清中可检测到，参与介导 I 型超敏反应和抗寄生虫感染。
目录
1拼音
2英文参考
3抗体的发现
4抗体的理化性质
5抗体的生物学活性
6抗体的制备
6.1多克隆抗体
6.2单克隆抗体
6.3基因工程抗体
附：
*抗体药品说明书
1拼音
kàng tǐ
2英文参考
antibody
抗体是机体在抗原物质 *** 下，由B细胞分化成的浆细胞所产生的、可与相应抗原发生特异性结合反应的免疫球蛋白。
抗体分子（antibody,Ab）是由浆细胞合成和分泌的，而每一种浆细胞克隆可以产生一种特异的抗体分子，所以血清中的抗体是多种抗体分子的混合物，它们的化学结构是不均一的，而且含量很少，不易纯化，是抗体分子结构分析的困难。
3抗体的发现
在免疫学发展的早期人们应用细菌或其外毒素给动物注射，经一定时期后用体外实验证明在其血清中存在一种能特异中和外毒素毒性的组分称之为抗毒素，或能使细菌发生特异性凝集的组分称之为凝集素。其后将血清中这种具有特异性反应的组分称为抗体（antibody,Ab）,而将能 *** 机体产生抗体的物质称之为抗原（antigen,Ag）。由此建立了抗原与抗体的概念。
1890年德国学者Behuing和日本学者北里用白喉杆菌外毒的组分称为抗毒素，这是在血清中发现的第一种抗体。这种含有抗体的血清称之为免疫血清。
4抗体的理化性质
1．抗体是球蛋白 早在40年代初期Tiselius和Kabat就证实了抗体活性与血清丙种球蛋白组分相关。他们用肺炎球菌多糖免疫家兔，可获得高效价免疫血清。然后加入相应抗原吸收以除去抗体，将去除抗体的血清进行电泳图谱分析，发现丙种球蛋白（γG）组分明显减少，从而证明了抗体活性是存在于丙种球蛋白内。
图21 兔血清电泳分离图
其后，经对不同免疫血清的电泳分析，超速离心分析和分子量测定等方法，发现大部分抗体活性存在于γ球蛋白内，但有小部分抗体活性可存在于β球蛋白内。它们的离心常数分别为7S和平共处9S，分子量分别为16万和万。因此它们分别被命名为7Sγ球蛋白分子（16万）19S,β2巨球蛋白分子(β2M,90万)和β2A球蛋白分子，所以从早期对抗体性质的研究证明抗体不是由均质性球蛋白组成，而是由异性球蛋白组成。
图22 不同类免疫球收白的电泳分离图
2．免疫球蛋白为了准确描述抗体蛋白的性质，在60年代初提出将具有抗体活性的球蛋白称为免疫球蛋分子（immunoglobulin,lg）。γ球蛋白则必称为IgG,β2M称为IgM,而β2A称为IgA。其后又相继发现二类Ig分子，分别称为IgE和IgD。故在血清中现已发现有五类免疫球蛋白分子，它们的结构与功能是各不相同的。
5抗体的生物学活性
1．抗体与抗原的特异性结合 *** 抗体产生的物质称为抗原，抗体分子与其相应的抗原发生结合称为特异性结合。例如，白喉抗毒素只能中和白喉杆菌外毒素，而不能中各破伤风外毒素，反之亦然。
2．抗体与补体的结合在一定条件下，抗体分子可以与存在于血清中的补体分子相结合，并使之活化，产生多种生物学效应，称之为抗体的补体结合现象，揭示了抗体分子与补体分子间的相互作用。
3．抗体的调理作用抗体的第三种功能是可增强吞噬细胞的吞噬作用。在体外的实验中，如将免疫血清中加入中性粒细胞的悬液中，可增强对相应细胞的吞噬作用，称这种现象为抗体的调理作用。自此揭示了抗体分子与免疫细胞间的相互作用。为了说明抗体分子这些生物学功能，必须进一步了解抗体分子的结构与功能的关系。
6抗体的制备
为了研究抗体的理化性质、分子结构与功能，以及应用抗体于临床疾病的诊断、治疗及预防都需要人工制备抗体。目前，根据制备的原理和方法可分为多克隆抗体、单克隆抗体及基因工程抗体三类。
6.1多克隆抗体
大多数抗原是由大分子蛋白质组成，但只是抗原上有限部位的特殊分子结构能与其相应抗体结合，称此部位为抗原决定簇（antigenic determinant）或表位(epitope)。
一种天然抗原性物质（如细菌或其分泌的外毒素以及各种组织成分等）往往具有多种不同的抗原决定簇，而每一决定簇都可 *** 机体一种抗体形成细胞产生一种特异性抗体。
在机体淋巴组织内可存在千百种抗体形成细胞（即B细胞），每种抗体形成细胞只识别其相应的抗原决定簇，当受抗原 *** 后可增殖分化为一种细胞群，这种由单一细胞增殖形成的细胞群体可称之为细胞克隆（clone）。同一克隆的细胞可合成和分泌在理化性质、分子结构、遗传标记以及生物学特性等方面都是完全相同的均一性抗体，亦可称之为单克隆抗体。
在早期传统的抗体制备方法是将一种天然抗原经各种途径免疫动物，由于抗原性物质具有多种抗原决定簇，故可 *** 产生多种抗体形成细胞克隆，合成和分泌抗各种决定簇抗体分泌到血清或体液中，故在其血清中实际上是含多种抗体的混合物，称这种用体内免疫法所获得的免疫血清为多克隆抗体，也是第一代抗体。由于这种抗体是不均一的，无论是对抗体分子结构与功能的研究或是临床应用都受到很大限制，因此如何能获得均一性抗体成为关注的问题。
6.2单克隆抗体
体内免疫法很难获得单克隆抗体（monoclonal antibody,McAb）。如能将所需要的抗体形成细胞选出并能在体外进行培养即可获得已知特异的单克隆抗体。1975年德国学者Kohler和英国学者Milstein将小鼠骨髓瘤细胞和经绵羊红细胞（sheep rue blood cell），SRBC）免疫的小鼠脾细胞在体外进行两种细胞融合，结果发现部分形成的杂交细胞既能继续在体外培养条件下生长繁殖又能分泌抗SRBC抗体，称这种杂交细胞系为杂交瘤（hybridoma）。这种杂交瘤细胞既具有骨髓瘤细胞能大量无限生长繁殖的特性，又具有抗体形成细胞合成和分泌抗体的能力。它们是由识别一种抗原决定簇的细胞克隆所产生的均一性抗体，故称之为单克隆抗体。应用杂交瘤技术可获得几乎所有抗原的单克隆抗体，只要这种抗原能引起小鼠的抗体应答。
这种用杂交瘤技术制备的单克隆抗体可视为第二代抗体。
单克隆抗体由于纯度高、特异性强、可以提高各种血清学方法检测抗原的敏感性及特异性，但单克隆抗体多为双价抗体，与抗原结合不易交联为大分子集团，故不易出现沉淀反应。单克隆抗体的应用大促进了对各种传染病和恶性肿瘤诊断的准确性。
单克隆抗体亦可与核素、各种毒素（如白喉外毒素或篦麻毒素）或药物通过化学偶联或基因重组制备成导向药物（targetting drug）用于肿瘤的治疗，是一种新型免疫治疗方法，有可能提高对肿瘤的疗效。
单克隆抗体亦可用于对各种免疫细胞及其它组织细胞表面分子的检测，这对免疫细胞的分离、鉴定及分类及研究各种膜表面分子的结构与功能都具有重要意义。
6.3基因工程抗体
自1975年单克隆抗体杂交瘤技术问世以来，单克隆体在医学中被广泛地应用于痢疾的诊断及治疗。但目前绝大数单克隆抗体是鼠源的，临床重复给药时体内产生抗鼠抗体，使临床疗效减弱或消失。因此，临床应用理想的单克隆抗体应是人源的，但人人杂交瘤技术目前尚未突破，即使研制成功，也还存在人人杂交瘤体外传代不稳定，抗体亲合力低及产量不高等问题。目前较好的解决办未能是研制基因工程抗体，(geically engineering antibody)以代替鼠源单克隆抗体用于临床。
基因工程抗体兴起于80年代早期。这一技术是将对Ig基因结构与功能的了解与DNA重组技术相结合，根据研究者的意图在基因水平对Ig分子进行切割、拼接或修饰，甚至是人工全合后导入受体细胞表达，产生新型抗体，也称为第三代抗体。
免疫球蛋白（Ig）具有抗体（Ab）活性或化学结构，与抗体分子相似的球蛋白。免疫球蛋白是由两条相同的轻链和两条相同的重链通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。免疫球蛋白分为五类，即免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E（IgE）。
抗体是机体免疫细胞被抗原激活后，B细胞分化成熟为浆细胞后所合成、分泌的一类能与相应抗原特异性结合的具有免疫功能的球蛋白。抗体是生物学功能上的概念，而免疫球蛋白是化学结构上的概念。所有抗体的化学基础都是免疫球蛋白，但免疫球蛋白并不都具有抗体活性。
扩展资料：
哺乳动物的初乳含有丰富的活性免疫球蛋白，是自然界惟一富含活性免疫物质的天然食品。人体摄入后可有效提高机体免疫力，对抗病菌侵袭，而且不会对人体产生副作用。
当病毒侵入人的体内，机体会自动产生很多抗体，来对付病毒（抗原）。如果病毒量太大，而机体来不及产生足够的抗体，就会感冒。感冒使机体以一种更加有效的防御方式来产生抗体，消灭病毒。
丙种球蛋白注入人体后产生的免疫力是被动给予的，不是自身主动产生的，一般2周就被排泄，之后体内丙种球蛋白的含量又恢复到原来水平，要长期保持体内所含丙种球蛋白的高水平，就必须每隔2周注射1次。
应用丙种球蛋白有一定的适应症，因为该药随所含抗体量的不同而预防效果各异。普通的丙种球蛋白主要用于预防麻疹、甲肝、流行性腮腺炎等，想用丙种球蛋白来预防各种疾病是不可能的。
如果反复注射丙种球蛋白，因其本身可作为抗原，刺激人体产生一种对抗丙种球蛋白的抗体，即抗抗体，一旦再注射丙种球蛋白，就会被抗抗中和，不能发挥其抗病作用。
参考资料来源：
